Analyse von Sekundärstrukturmotiven von isolierten Peptid /Peptid-Aggregaten in der Gasphase mit Hilfe von IR/UV-Doppelresonanzspektroskopie

Analyzes of secondary structure motifs of isolated peptide/peptide-aggregates in the gas phase with IR/UV-double resonance spectroscopy

  • In der vorliegenden Arbeit werden Sekundärstrukturmotive von isolierten Peptiden und Peptid-Aggregaten in der Gasphase analysiert. Zur Untersuchung ihrer intrinsischen Eigenschaften werden die isolierten Peptide durch adiabatische Abkühlung in Molekularstrahlen erzeugt. Durch die Anwendung hochsensitiver Techniken der Doppelresonanzspektroskopie, Resonante zwei Photonen Ionisation (R2PI) und Infrarot/Resonante zwei Photonen Ionisation (IR/R2PI), werden die Peptide und Peptid-Aggregate hinsichtlich ihrer Elektronen – und Schwingungsübergängen analysiert. Die Schwingungsfrequenzen im Bereich der Amid A, I, II Moden und im oberen „Fingerprintbereich“ von Peptiden sind sehr signifikant für die Geometrie des Rückgrates und der Seitenketten, z.B. unterscheiden sich Schwingungen von Gruppen, die an Wasserstoffbrückenbindungen beteiligt sind, sehr stark durch ihre Lage und Intensität gegenüber Schwingungen von frei vorliegenden Gruppen. Ein Vergleich mit berechneten Schwingungsfrequenzen aus ab initio und Dichtefunktionaltheorie Rechnungen ermöglicht eine Zuordnung zu einer bestimmten Struktur. Es werden in dieser Arbeit verschiedene Sekundärstrukturen über die Analyse von geschützten Aminosäuren, Di- und Tripeptiden untersucht. Insbesondere gelang es erstmals, ein ß-Faltblattmodellsystem für ein isoliertes Dimer eines Peptids nachzuweisen. Weiterhin werden zum molekularen Verständnis der Mikrosolvatation Aggregate mit Wassermolekülen betrachtet und somit der Einfluss auf die Sekundärstruktur durch sukzessive Aggregation von Wassermolekülen analysiert. In Kooperation mit Prof. Schrader (Universität Duisburg-Essen) werden Templatmoleküle charakterisiert, um ihre Fähigkeiten zur Anlagerung an schädliche ß-Faltblattstrukturen zu untersuchen, die in sogenannten neurodegenerativen Krankheiten häufig auftreten. Die Effizienz ist sowohl über die Analyse der Zahl und Stärke der inter- und intramolekularen Wasserstoffbrückenbindungen als auch über die gebildete Clusterstruktur untersucht worden.
  • In this work secondary structure motifs of isolated peptides and clusters of peptides have been analyzed in the gas phase. In order to study the intrinsic properties, isolated peptides have been generated by adiabatic cooling in molecular beams. The electronic and vibrational transitions of the peptide and peptide aggregates have been analyzed by applying highly sensitive double resonance techniques, resonance enhanced two photon ionization (R2PI) and infrared/resonance enhanced two photon ionization (IR/R2PI). The frequencies of amide A, I, II modes and the upper fingerprint region of peptides are strongly correlated with the geometry of the backbone and the side chain, e.g. there are significant differences in the intensities and band positions between vibrations of hydrogen bonded and free groups. Comparison with calculated frequencies from ab initio and density functional theory yields assignments to distinct structures. In this work different secondary structures are investigated via analyzes of protected amino acids, di- and tripeptides. For the first time a ß-sheet model system for the dimer of a peptide has been obtained Furthermore, aggregates with water molecules have been investigated to get a description of microsolvation on a molecular level and to analyze the influence on the secondary structure by successive aggregation of water molecules. In cooperation with Prof. Schrader (Universität Duisburg-Essen) template molecules have been characterized in order to test their ability to block on pathogenic ß-sheet structures which are common in so called neurodegenerative diseases. The efficiency has been investigated by analyzing the number and strength of inter- and intramolecular hydrogen bonds as well as the formed cluster structures.

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Metadaten
Author:Holger Fricke
URN (permanent link):urn:nbn:de:hbz:386-kluedo-21843
Advisor:Markus Gerhards
Document Type:Doctoral Thesis
Language of publication:German
Year of Completion:2007
Year of Publication:2007
Publishing Institute:Technische Universität Kaiserslautern
Granting Institute:Technische Universität Kaiserslautern
Acceptance Date of the Thesis:2007/06/13
Tag:infrared spectroscopy; molecular beam; peptide; secondary structure; time of flight mass spectrometry
GND-Keyword:Flugzeitmassenspektrometrie; Infrarotspektroskopie ; Molekularstrahl ; Peptide ; Sekundärstruktur
Faculties / Organisational entities:Fachbereich Chemie
DDC-Cassification:540 Chemie und zugeordnete Wissenschaften

$Rev: 12793 $