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Ema19 - ein ER-Protein mit Relevanz für mitochondriale Proteine

  • Das Zytosol ist der Hauptort der Proteinbiosynthese. Während viele Proteine im Zytosol bleiben, muss ein Großteil zu unterschiedlichen Kompartimenten der Zelle transportiert werden. Die korrekte Lokalisation der Polypeptide ist essentiell für die Homöostase der Zelle. Werden Proteine fehlgeleitet oder gar nicht transportiert, können diese in der Zelle aggregieren, was zu Stress bis hin zum Zelltod führen kann. Obwohl der Import mitochondrialer Proteine über die verschiedenen Membranen der Mitochondrien sehr gut erforscht ist, war lange unklar, wie diese Proteine zu ihrem Zielorganell transportiert werden. In den letzten Jahren wurde diese Wissenslücke teilweise gefüllt, neue zytosolische Faktoren wurden identifiziert und alternative Transportwege aufgedeckt. Eine solche Entdeckung war der Transportweg namens ER-SURF. Hier werden mitochondriale Proteine an die Membran des endoplasmatischen Retikulums transportiert, wo sie vom Co-Chaperon Djp1 gebunden und zu den Mitochondrien gebracht werden. Im Zuge der Studie zu ER-SURF wurde ein Protein identifiziert, das bisher noch uncharakterisiert war. Dieses Protein nannten wir Ema19 („Efficient Mitochondria Targeting–Associated Protein 19”). Es ist ein Membranprotein des endoplasmatischen Retikulums, das vier Transmembrandomänen besitzt. Ziel dieses Projekts war es, die Funktion von Ema19 für die Zelle zu analysieren. Durch ein Alignment konnte ich feststellen, dass das Protein bis in den Menschen hoch konserviert ist, was auf eine wichtige Rolle für die Zelle schließen ließ. Da Ema19 im Zusammenhang mit dem ER-SURF Transportweg identifiziert wurde, habe ich zunächst eine mögliche Rolle für den Transport und Import mitochondrialer Proteine in unterschiedlichen Experimenten getestet. Im Laufe der Arbeit wurde jedoch deutlich, dass Ema19 keine direkte Rolle beim Import von mitochondrialen Proteinen spielt. Allerdings konnte ich durch mehrere unabhängige Versuche einen Zusammenhang mit der Lokalisation und dem Abbau mitochondrialer Proteine feststellen. Fehlt Ema19 in der Zelle, ist vor allem das mitochondriale Protein Oxa1 mehr am endoplasmatischen Retikulum vorzufinden. Ebenso konnte ich feststellen, dass Oxa1, sowie das Intermembranraumprotein Erv1, langsamer abgebaut werden als in Wildtypzellen. Diese Experimente geben erste Hinweise auf eine mögliche Rolle von Ema19 für den Abbau mitochondrialer Proteine an der ER-Membran. Nichtsdestotrotz bleiben noch viele Fragen offen und weitere Versuche sind nötig, um diese Hypothese weiter zu unterstützen.

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Metadaten
Author:Janina Laborenz
URN (permanent link):urn:nbn:de:hbz:386-kluedo-61943
Advisor:Johannes Herrmann
Document Type:Doctoral Thesis
Language of publication:German
Publication Date:2020/12/18
Year of Publication:2020
Publishing Institute:Technische Universität Kaiserslautern
Granting Institute:Technische Universität Kaiserslautern
Acceptance Date of the Thesis:2020/12/18
Date of the Publication (Server):2021/01/04
Number of page:II, 92
Faculties / Organisational entities:Fachbereich Biologie
DDC-Cassification:5 Naturwissenschaften und Mathematik / 570 Biowissenschaften, Biologie
Licence (German):Creative Commons 4.0 - Namensnennung (CC BY 4.0)